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O Repositório Institucional da Universidade Federal Rural da Amazônia (RIUFRA) é um dispositivo de armazenamento e disseminação das obras intelectuais da UFRA, produzidas no âmbito das atividades de pesquisa, ensino e extensão da instituição. É composto de documentos em formato digital, provenientes das atividades desenvolvidas pelo corpo docente, discente e técnico-administrativo da UFRA e por obras elaboradas a partir de convênio ou colaboração entre a instituição e outros órgãos publicados em autoria e/ou coautoria.


  1. Repositório Institucional da Universidade Federal Rural da Amazônia - RIUFRA
  2. CAMPI FORA DE SEDE
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Use este identificador para citar ou linkar para este item: http://repositorio.ufra.edu.br/jspui/handle/123456789/2253
Título: Identification of Chromobacterium violaceum genes with potential biotechnological application in environmental detoxification
Autor(es): AZEVEDO, Juliana Simão Nina de
CAREPO, Marta Sofia Peixe
PORTO, Jorge Ivan Rebelo
SOUSA, Alexandra Regina Bentes de
BATISTA, Jaqueline da Silva
SILVA, Artur Luiz da Costa da
SCHNEIDER, Maria Paula Cruz
Palavras-chave: Chromobacterium violaceum
Environmental detoxification
Biotechnological potential
Data do documento: 2004
Editor: Genetics and Molecular Research
Citação: AZEVEDO, Juliana Simão Nina de et al. Identification of Chromobacterium violaceum genes with potential biotechnological application in environmental detoxification. Genetics and Molecular Research, v. 3, n. 1, p. 181-194, 2004. Disponível em: http://repositorio.ufra.edu.br/jspui/handle/123456789/2253. Acesso em:
Abstract: Chromobacterium violaceum is a Gram-negative bac terium found in a wide variety of tropical and subtropical ecosystems. The complete genome sequence of C. violaceum ATCC 12472 is now available, and it has considerable biotechnological potential for various applications, such as environmental detoxification, as well as medical and agricultural use. We examined the biotechnological potential of C. violaceum for environmental detoxification. Three operons, comprising the ars operon, involved in arsenic resistance, the cyn operon, involved in cyanate detoxification, and the hcn operon, encoding a cyanase, re sponsible for biogenic production of cyanide, as well as an open reading frame, encoding an acid dehalogenase, were analyzed in detail. Prob able catalytic mechanisms for the enzymes were determined, based on amino acid sequence comparisons and on published structural informa tion for these types of proteins.
URI: http://repositorio.ufra.edu.br/jspui/handle/123456789/2253
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